Struktur, forbindelser og hovedtyper af hæmoglobin

Kredsløbssystemet udfører transportfunktion i kroppen af ​​alle varmblodede dyr, der leverer næringsstoffer og ilt til vævene. Transport af ilt og kuldioxid udføres takket være de røde blodlegemer, som indeholder et vigtigt stof - hæmoglobin. I denne artikel vil vi overveje typer og forbindelser af hæmoglobin.

Hvad er hæmoglobin?

Hæmoglobin er en bestanddel af erytrocytter,tilhører gruppen af ​​proteiner. Den består af 96% af globinproteinsubstansen og 4% af stoffet med 2-valent jernatom-hæm. I 1 celle af erytrocyten indeholder den ca. 280 millioner molekyler, som danner blodets røde farve.

Hovedegenskaben for hæmoglobin er evnenjern til fastgørelse og spaltning af gasser, der danner bevægelsen af ​​ilt fra lungerne til væv og kuldioxid fra vævene til lungerne. Således er dens rolle i gasudvekslingsprocessen i kroppen uerstattelig.

Struktur og typer af humant hæmoglobin

På forskellige stadier af menneskelig udviklingorganisme af hæmoglobin afviger i strukturen af ​​polypeptidkæderne. Afhængigt af hvilken type af polypeptidkæder indeholder hæmoglobin strukturtyper af humant hæmoglobin som følger:

1. Voksent hæmoglobin (HbA) findes ien dominerende mængde (ca. 98-99% af det totale i blodet) hos voksne. HbA består af 2 og 2 polypeptidkæder. Hver af aminosyre spiralerne indeholder en hæmekomponent med et atom ansvarlig for affiniteten med oxygenmolekylet. HbA har en lavere affinitet for ilt end andre typer hæmoglobin, men samtidig er det mere modstandsdygtigt over for udsving i pH og t.
2. Fetal (HbF) syntetiseres i fosteret så tidligt somlivmoder startende med 6-7 uger af graviditeten, efterfulgt af sin substitution på HbA. Allerede en måned af livet sinker syntesen af ​​HbF samlede blod volumen øges, forbedret og HbA syntese, der til tre år af et barns liv kommer til den procentdel af sammensætningen af ​​blod fra en voksen. Føtalt hæmoglobin fra voksne globinkæder med forskellig sammensætning, er til stede i stedet for en kæde type spiral. HbF, sammenlignet med HbA, har en lavere grad af resistens over for ændringer i blodets pH og krop temperatursvingninger.
3. Embryonisk (HbE). Den primære form af respiratorisk protein produceres i embryoet lige før dannelsen af ​​placenta (allerede i den første uge af graviditeten) og varer op til 6-7 uger. Strukturen skelnes ved tilstedeværelsen af ​​kæder og ζ-typer.

Patologiske typer af hæmoglobin

I en række tilfælde, under påvirkning af genetiske defekterDer opstår en unormal syntese af hæmoglobinceller. Patologiske typer af hæmoglobin fra fysiologiske afviger i sammensætningen af ​​polypeptidbindinger, eller rettere deres mutation.

Som et resultat af DNA mutation, syntesen af ​​komponentererythrocytter udføres ikke med glutaminsyre, men valinaminosyre. Denne "personale" -udskiftning fører til dannelsen af ​​en proteinstruktur af type 2 med en "klæbrig" lappe på overfladen, der er i stand til at tildele strukturer som dem selv. Således forekommer polymeriseringen af ​​HbS-molekyler og som følge heraf sedimenteringen af ​​tunge og dårligt transporterede røde blodlegemer i blodkar. Denne afvigelse kaldes "seglcelleanæmi".

Norm af hæmoglobinindhold hos mennesker

Indholdet af protein åndedrætsstrukturer i blodet hos mennesker kan variere afhængigt af køn, aldersgruppe, livsstil og nogle andre egenskaber, såsom graviditet.

Normale værdier af hæmoglobin i blodet, ikke betragtet som et patologisk afvigelse:

• For mænd er det 130-150 g / l.
• Hos kvinder er det 120-140 g / l.
• Børn under 100-140 g / l, og i den førstemåned, kan disse værdier nå op til 220 g / l på grund af den øgede koncentration af føtal hæmoglobin. Børn fra 1 til 6 år - 110-145 g / l, og fra 6 år - 115-150 g / l, uanset barnets køn.
• I graviditeten reduceres koncentrationen af ​​HbA til 110 g / l, hvilket dog ikke betragtes som en anæmi.
• Hos ældre er trenden en nedadgående tendens på 5 enheder fra den angivne sats afhængigt af patientens køn.

Ifølge aldersgrænsen adskiller blodets sammensætning sig,indeholdende samtidig forskellige typer hæmoglobin. For eksempel er det naturlige forhold i et voksen menneske 99% HbA og op til 1% HbF. Hos børn op til et år er procentdelen af ​​HbF signifikant højere end hos voksne, hvilket skyldes den gradvise nedbrydning af den oprindeligt tilgængelige form for føtal hæmoglobin.

Fysiologiske former

Da det respiratoriske røde pigment er kontinuerligtdeltager i gasbytterprocesser i kroppen, dets hovedegenskab er evnen til at danne forbindelser med molekyler af forskellige gasser. Som følge af sådanne reaktioner skabes fysiologiske typer hæmoglobin, som anses for normale.

• Oxyhemoglobin (Hb) - en forbindelse med et molekyleoxygen. Processen foregår i åndedrætsorganerne, i lungens alveolier. Oxygenerede røde blodlegemer blokerer blod i en skarlet farve, kaldet arteriel, og bevæger sig fra lungerne til vævene og beriger dem med ilt, der er nødvendige for oxidative processer.
• Deoxyhemoglobin (HbH) - reduceret hæmoglobin dannes på det tidspunkt, hvor røde kroppe giver ilt til væv, men har endnu ikke haft tid til at fjerne kuldioxid fra dem.
• Carboxyhemoglobin (Hb) dannes ved udskillelsekuldioxid fra vævene og bringe det til lungerne og fuldfører processen med menneskelig vejrtrækning. Carboxyhemoglobin giver venøst ​​blod en mørk farve - burgundy.

Patologiske forbindelser

Erythrocytter kan vedhæfte ikke kun gasser,deltager i åndedrætsprocessen, men også andre, der danner patologiske former for hæmoglobin, som er farlige for menneskers sundhed og endda livet. Disse forbindelser har en lav grad af dekomponering, derfor fører til ilt sultning af væv og alvorlige krænkelser af åndedrætsprocessen.

• Carbhemoglobin (HbCO) er en ekstremt farlig forbindelsei blodet af en person indånder kulilte. Blokerer røde legemes evne til at bære ilt til væv. Selv en ubetydelig koncentration af kulilte i luften på 0,07% kan føre til et dødeligt udfald.
• Methemoglobin (HbMet) dannes ved forgiftningnitrobenzenforbindelser, hvoraf eksempler er alifatiske opløsningsmidler af harpikser, estere, cellulose, der er meget anvendelige i tekstilindustrien. Nitrater konverterer, når de interagerer med hæmoglobin, valencejernet indeholdt i heme til et 3 valencejern, hvilket også fører til hypoxi.

Diagnose af hæmoglobin

At påvise koncentrationen af ​​globin respiratoriskstrukturer i det humane blod udføres kvalitative og kvantitative typer af analyser. Hemoglobin undersøges også for mængden af ​​jernioner i den.

Den vigtigste kvantitative metode til bestemmelse afKoncentrationen af ​​hæmoglobin i dag er et kolorimetrisk assay. Det er en undersøgelse af farvemætningen af ​​et biologisk materiale, når der tilsættes et specielt reagens.

Kvalitative metoder omfatter en blodprøveom indholdet i forholdet mellem typerne HbA og HbF. Også kvalitativ analyse omfatter bestemmelse af mængden af ​​blod i blodet af molekyler glycosyleret hæmoglobin (forbindelser med carbon) - metoden bruges til at diagnosticere diabetes.

Unormal hæmoglobinkoncentration

Balancen af ​​HbA kan variere både under og overnormen. Under alle omstændigheder fører dette til negative konsekvenser. Med et fald i HbA under den etablerede norm opstår der et patologisk syndrom, der kaldes "jernmangelanæmi". Det er udtrykt af sløvhed, tab af styrke, uopmærksomhed. Negativt påvirker nervesystemet, især farligt i barndommen, fordi det ofte er årsagen til forsinkelsen i psykomotorudviklingen.

Forhøjet hæmoglobin er ikke særskiltSygdom, det er snarere et syndrom indikerer forskellige patologier, såsom diabetes, lungesvigt, hjertesygdom, nyresygdom, folinsyre eller en overflod af B-vitaminer, cancer og andre.